冷冻电镜单颗粒分析技术作为结构解析法的一种, 是近些年的热门研究领域之一。

目前, 这项技术已经能将分子量超过3000kDa且生化性质稳定的蛋白质解析到接近原子分辨率的水平。

但想再进一步, 进行小分子量蛋白质的高分辨解析, 无疑心有余而力不足。

因为在现有技术下, 小分子量蛋白质颗粒在冷冻样品中很难达到合适的衬度。

乔御给出的项目课题，是测量链霉亲和素蛋白在冷冻电镜下的单颗粒三维重构*。

“你怎么想到测链霉亲和素蛋白？”施文问。

乔御回答的十分直接：“大小合适，提取方便。”

链霉亲和素蛋白是小分子蛋白质的一种, 只有66千道尔顿。

别看期刊上论文发的一串一串多邪乎，其实这些年，已经有不少学者围绕“最小”两个字发论文。

今天X教授发表了300kDa蛋白质的高分辨三维图，明天Y教授就要发表个200kDa的蛋白质解析图。

你水一篇，我水一篇，水到最后发现没办法再往下测量了，大家就换个方向研究。

反正冷冻电镜就在那里，多折腾一下，结果总会出来的。

目前，“最小”这个记录的保持者，是东京大学的竹内教授。

他测绘的是一种大小在100kda左右的分泌性蛋白，论文于两个月前发表在《分子结构》上，是一本影响因子12的大期刊。

乔御要做这种研究，只能往更小的蛋白质里做。

行家一出手，就知有没有。